KAIST的研究人员已经使用x射线方法来跟踪蛋白质是如何折叠的，这可以改进这一过程的计算机模拟，对理解疾病和改进药物发现具有重要意义。他们的研究结果发表在6月30日的《美国国家科学院院刊》(PNAS)上。

　　当蛋白质从它们的DNA代码中翻译出来时，它们会迅速从非功能的、未折叠的状态转变为折叠的、功能的状态。折叠问题会导致阿尔茨海默氏症和帕金森症等疾病。

　　这项研究的主要作者，来自Ihee小组的金泰武博士补充说:“了解蛋白质折叠的机制很重要，可以为疾病研究和药物开发铺平道路。”

　　Ihee的团队开发了一种方法，使用x射线散射技术来揭示细胞色素c蛋白如何从最初的未折叠状态折叠起来。这种蛋白质由104个氨基酸链和一个含铁血红素分子组成。它经常用于蛋白质折叠研究。

　　研究人员将蛋白质放入溶液中，并用紫外线照射。这一过程为细胞色素c提供电子，将其中的铁从铁质还原为亚铁，从而引发折叠。在这个过程中，研究人员以很短的间隔向样品发射x射线。x射线从样品中的所有原子对中散射出去，探测器连续记录x射线散射模式。x射线散射模式提供了三维蛋白质结构的直接信息，这些模式随时间的变化显示了蛋白质在折叠过程中的实时运动。

　　研究小组发现细胞色素c蛋白最初以多种未折叠状态存在。一旦折叠过程被触发，它们会在31.6微秒内被一组中间体停止，然后这些中间体沿着不同的路径和不同的折叠时间达到能量稳定的折叠状态。

　　“我们不知道这种折叠路径的多样性是否可以推广到其他蛋白质，”Ihee承认。他接着说，“然而，我们相信我们的方法可以用于研究其他蛋白质折叠系统。”

　　Ihee希望这种方法可以通过包含蛋白质非结构化状态的信息来提高模拟蛋白质相互作用的模型的准确性。这些模拟很重要，因为它们可以帮助识别正确折叠的障碍，并根据氨基酸序列预测蛋白质的折叠状态。最终，这些模型可以帮助阐明一些疾病是如何发展的，以及药物是如何与各种蛋白质结构相互作用的。